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    題名: Microcalorimetric study of the effect of hexa-histidine tag and denaturant on the interaction mechanism between protein and metal-chelating gel
    作者: Lin,FY;Chen,WY;Chen,HM
    貢獻者: 化學工程與材料工程研究所
    關鍵詞: ION AFFINITY-CHROMATOGRAPHY;GLUTATHIONE-S-TRANSFERASE;RECOMBINANT PROTEINS;SALT CONCENTRATION;SOFT ACIDS;PH VALUE;HYDROPHOBIC INTERACTION;SCHISTOSOMA-JAPONICUM;STEP PURIFICATION;BASES HSAB
    日期: 2001
    上傳時間: 2010-07-06 16:30:40 (UTC+8)
    出版者: 中央大學
    摘要: A recombinant. protein, Schistosoma japonicum glutathione-S-transferase (SjGST), was fused with a C-terminal hexa-histidine tag to obtain SjGST/His. Both proteins were used to probe the interaction mechanisms with the metal ions immobilized on chromatogra
    關聯: JOURNAL OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE
    顯示於類別:[化學工程與材料工程研究所] 期刊論文

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