English  |  正體中文  |  简体中文  |  全文筆數/總筆數 : 78818/78818 (100%)
造訪人次 : 34465441      線上人數 : 851
RC Version 7.0 © Powered By DSPACE, MIT. Enhanced by NTU Library IR team.
搜尋範圍 查詢小技巧:
  • 您可在西文檢索詞彙前後加上"雙引號",以獲取較精準的檢索結果
  • 若欲以作者姓名搜尋,建議至進階搜尋限定作者欄位,可獲得較完整資料
  • 進階搜尋


    請使用永久網址來引用或連結此文件: http://ir.lib.ncu.edu.tw/handle/987654321/7403


    題名: 蜂毒蛋白吸附飽和鏈脂膜的異常放熱;Abnomal heat release of melittin binding to saturated lipid membrane
    作者: 林政達;Cheng-ta Lin
    貢獻者: 物理研究所
    關鍵詞: 微量測焓儀;人造脂膜;微胞;抗菌蛋白;旋二色光譜儀;Isothermal Titration Calorimetry;Circular Dichroism;viscle;DMPC;melittin
    日期: 2007-07-05
    上傳時間: 2009-09-22 10:57:20 (UTC+8)
    出版者: 國立中央大學圖書館
    摘要: 本文研究蜂毒蛋白(melittin)與飽和鏈脂膜之作用。利用circular dichroism (CD)與isothermal titration calorimetry (ITC)測量蜂毒蛋白吸附飽和鏈脂膜的自由能,焓及熵,以熱力學探討吸附過程。 實驗結果顯示蜂毒蛋白吸附飽和鏈脂膜,與吸附未飽和鏈脂膜相同,皆為放熱反應,可知吸附為一個焓主導的過程,但吸附飽和鏈脂膜有異常放熱,推測蜂毒蛋白在飽和鏈脂膜上有聚集,這結果和文獻中利用螢光能量轉移技術(fluorescence energy transfer)的實驗相符。 This thesis is to study the binding of melittin to saturated lipid membrane. We use circular dichroism (CD) and isothermal titration calorimetry (ITC) to measure the binding free energy, the binding enthalpy and the binding entropy for understanding the thermodynamics of binding process. The result reveals that, as the same as to the unsaturated lipid membrane, the melittin binding to the saturated lipid membrane is an exothermic reaction, indicating an enthalpy -driving process. However, there is an abnormal heat release for melittin binding to saturated lipid membrane, implying that melittin peptides are aggregated on membrane surface. This result is agreed with the measurement using fluorescence energy transfer technique.
    顯示於類別:[物理研究所] 博碩士論文

    文件中的檔案:

    檔案 大小格式瀏覽次數


    在NCUIR中所有的資料項目都受到原著作權保護.

    社群 sharing

    ::: Copyright National Central University. | 國立中央大學圖書館版權所有 | 收藏本站 | 設為首頁 | 最佳瀏覽畫面: 1024*768 | 建站日期:8-24-2009 :::
    DSpace Software Copyright © 2002-2004  MIT &  Hewlett-Packard  /   Enhanced by   NTU Library IR team Copyright ©   - 隱私權政策聲明