博碩士論文 89321001 詳細資訊




以作者查詢圖書館館藏 以作者查詢臺灣博碩士 以作者查詢全國書目 勘誤回報 、線上人數:12 、訪客IP:3.215.79.116
姓名 梁崇正(Chung-Chen Liang)  查詢紙本館藏   畢業系所 化學工程與材料工程學系
論文名稱 明膠的溶膠-凝膠相變化與微乳液-有機凝膠相變化
(Sol-Gel Transition and Microemulsion-Organogel Transition of Gelatin)
相關論文
★ 反離子的凝聚作用和釋放於界劑溶液中添加鹽類的影響之研究★ 以離子型界劑溶解微脂粒之研究
★ 奈米添加物對微乳液滴靜電特性的影響–蒙地卡羅模擬法★ W/O型微乳液液滴之電荷分佈量測
★ 溫度和PEG-脂質對磷脂醯膽鹼與離子型界面活性劑間作用的影響之研究★ 膽固醇與膽鹽對微脂粒穩定度的影響
★ 電解質溶液的表面張力-蒙地卡羅模擬法★ 稀薄聚電解質溶液中的反離子凝聚現象
★ 溫度不敏感性之電動力學行為於毛細管區域電泳★ 以熱力學性質定義帶電粒子的電荷重正化現象
★ 聚乙二醇與界面活性劑的作用★ 聚電解質溶液中的反離子凝聚現象
★ 聚電解質在中性高分子溶液中的泳動行為★ 在聚電解質溶液中的有效電荷
★ 以分散粒子動力學法模擬雙性團聯共聚物微胞之探討★ 多價鹽類於聚電解質溶液中的影響
檔案 [Endnote RIS 格式]    [Bibtex 格式]    [相關文章]   [文章引用]   [完整記錄]   [館藏目錄]   [檢視]  [下載]
  1. 本電子論文使用權限為同意立即開放。
  2. 已達開放權限電子全文僅授權使用者為學術研究之目的,進行個人非營利性質之檢索、閱讀、列印。
  3. 請遵守中華民國著作權法之相關規定,切勿任意重製、散佈、改作、轉貼、播送,以免觸法。

摘要(中) 中文摘要
明膠(gelatin)是由胺基酸所聚合而成的直鏈狀生物性高分子。常溫下明膠高分子在水溶液中會形成三股螺旋結構(triple-helix),稱為膠原蛋白(collagen),是皮膚組織的主要成份。通常,熬煮動物骨骼或皮膚,則後者失去活性而形成明膠。明膠常用於生醫材料、食物、製藥、及攝影工業上,具有廣泛的實用價值。雖然對於明膠的研究已有約三百二十年的歷史,但由於其特殊的螺旋結構及其呈現的溶-凝膠相變化特性(sol-gel transition),科學界對它的瞭解仍相當有限。本論文主要是從瞭解明膠在溶膠與凝膠狀態下的物理性質著手,探討添加物質如鹽等對其溶-凝膠相變化的影響。為分析明膠高分子之間的作用,我們考慮明膠高分子在兩種水環境下的行為:一般水溶液與油包水微乳液中的微水液滴。
動態光散射(DLS)可以提供非破壞性的方式直接觀察明膠sol-gel過程中微觀結構的變化。明膠濃度和溫度對sol-gel過程的影響可透過相關函數(correlation function)的分析而得到。過去研究指出,相關函數可分為三個特徵時間區,分別為fast mode、intermediate power-law mode 以及stretched exponential mode,但每個區域所代表的物理意義仍不明確。我們從實驗結果可得到各區間的特徵值,與文獻報導吻合。明膠濃度越高、溫度越低則所需的成膠時間越短。若溫度高於其臨界成膠溫度時sol-gel transition則不會發生。我們的DLS實驗顯示,添加鹽會明顯減緩sol-gel transition的速率。這結果表示鹽離子可能會阻礙明膠分子之間氫鍵的生成,減少連結點(junction point)數量,同時也使得凝膠的結構較鬆散。
第二部分以gelatin模擬生物組織的膠原蛋白纖維(collagen),透過與交聯劑genipin反應時會產生藍色色素的特性,利用光度計分析其反應速率、反應點和反應機制,探討化學交聯過程之動力學研究及結構特性。依據所佔比例及反應生成色素的速率證實主要的反應基為arginine。實驗發現化學交聯反應非常複雜,無法單以光度計法來探討。
在微乳液加入足夠量的明膠時,系統會轉變成有機凝膠(organogel)。因明膠分子交聯時溶液黏度會隨之上升;而微乳液中水滴若形成通路時,電導度則會大幅提高,產生percolation的現象。故我們以黏度儀與電導度實驗,分別探討明膠分子在微水環境下的特性變化。實驗發現低溫時系統黏度會急劇上升,但沒有percolation產生,高溫時則相反。此結果說明系統會隨著溫度的不同而造成結構上的改變。我們推測低溫時水滴中的明膠分子應會有某部分伸出至油相中,形成連接點;高溫時明膠分子則分散於微水滴所形成的通道中,並不交聯。我們以30% AOT-Decane微乳液的系統在一固定成分組成下成功製成了透明的organogel。加入NaCl後,低溫時卻無黏度急劇上升,此表示系統中添加鹽類確實會阻礙明膠分子間交聯點的產生。
第二維里係數代表的物理意義為兩個分子間的交互作用。為了釐清溶膠狀態下明膠分子間的作用,我們透過量測其滲透壓變化以計算出系統的第二維里係數。實驗結果發現,明膠溶液的滲透壓與理想值 (Van’t Hoff equation)呈正偏差,加入鹽類離子後溶液的滲透壓明顯降低,表示明膠分子間的斥力會因添加鹽類離子而減少但不會消失。
關鍵字(中) ★ 明膠
★ 凝膠
關鍵字(英) ★ gelatin
★ gel
論文目次 目錄
中文摘要 Ⅰ
目錄 Ⅳ
圖目錄 Ⅶ
表目錄 Ⅹ
一、緒論 1
二、藥品特性 3
2-1gelatin 3
2-1.1特性 3
2-1.2應用 5
2-1.3 Bloom number 5
2-2.4化學式與結構 6
2-2 Genipin 8
三、實驗藥品與儀器 9
3-1實驗藥品 9
3-2動態散射式粒徑分析儀(DLS) 10
3-3分光光度計 13
3-4電導度計 15
3-5黏度計 19
3-6滲透壓儀……………………………………………………22
3-7其他儀器設備 25
四、sol-gel transition 26
4-1物理交聯 26
4-2樣品製備方法 28
4-3結果與討論 28
4-3-1 correlation function 28
4-3-2溫度效應 39
五、Chemical gel 44
5-1化學交聯劑:Genipin 44
5-2 Genipin的化學交聯機制 45
5-3吸光度實驗 47
5-4結果與討論 47
5-4-1反應基的決定 47
5-4-2反應速率特性 52
5-4-3儀器極限 54
5-4-4反應的複雜性 54
六、Organogel 61
6-1Organogel的應用 61
6-2微乳液特性 percolation 63
6-3黏度指標 65
6-4實驗流程 65
6-4-1微乳液的配製 ……………………………………..…..65
6-4-2樣品製備 .66
6-4-3電導度的量測 66
6-4-4黏度的量測 66
6-5結果與討論 67
6-5-1微水結構 67
6-5-2 Organogel 69
6-5-3鹽效應 70
七、鹽對sol-gel transition之影響 73
7-1滲透壓儀之調校 73
7-2結果與討論 75
八、結論與建議 80
九、參考文獻 81
圖目錄
圖2-1、Proline and Hydroxyproline……………………………………6
圖2-2、Gelatin分子式……………………………………………….…7
圖2-3、Genipin分子式…………………………………………………8
圖3-1、動態散射粒徑分析儀DLS(Dynamic Light Scattering)的結構示意圖……………………………………………………….…12
圖3-2、懸浮粒子光散射示意圖………………………………………12
圖3-3、Beer定律曲線及透過率對吸收度的-比較……………….…14
圖3-4、電導度量測示意圖……………………………………………16
圖3-5、惠斯敦電橋(Wheastone bridge)基本示意圖…………………18
圖3-6、電導度計之電極示意圖………………………………………18
圖3-7、shear stress示意圖………………………………………….…20
圖3-8、Newtonian Fluids…………………………………………….…21
圖3-9、shear-thinning……………………………………………….…21
圖3-10、shear-thickening……………………………………….………21
圖3-11、滲透壓示意圖…………………………………………..……23
圖3-12、4420 colloid osmometer………………………………………24
圖4-1、Network………………………………………………………..27
圖4-2、Physical crosslinking……………………………………..……27
圖4-3、2% gelatin normalized correlation function……………………30
圖4-4、exponential decay mode………………………………………..31
圖4-5、power law mode……….………………………………………32
圖4-6、stretched exponential mode……………………………………33
圖4-7、2% gelatin 25℃…………………………………………..……35
圖4-8、4% gelatin 25℃…………………………………………..……36
圖4-9、6% gelatin 25℃………………………………………..………37
圖4-10、8% gelatin 25℃………………………………………………38
圖4-11、critical gel temperature………………………………...………39
圖4-12、4% gelatin 20℃………………………………………………40
圖4-13、4% gelatin 30℃………………………………………………41
圖4-14、4% gelatin 35℃………………………………………………..42
圖5-1、genipin在水中開環假設機制…………………………………46
圖5-2、genipin與methylamine假設反應機制…………………………46
圖5-3、gelatin與genipin反應可見光光譜……………………………50
圖5-4、胺基酸與genipin反應吸收度………………………………..51
圖5-5、gelatin與genipin反應吸收度…………………………………53
圖5-6、arginine與genipin反應吸收度………………………………55
圖5-7、arginine 0.01%與genipin 0.1%稀釋………………………..…56
圖5-8、arginine 0.01%與genipin 0.05%稀釋…………………………57
圖5-9、arginine 0.1%與genipin 0.05%稀釋……………………………58
圖5-10、gelatin與genipin correlation function……………….………60
圖6-1、酵素在微乳液水相中與非極性物質反應……………………62
圖6-2、Organogel structure……………………………………………62
圖6-3、電導度(S/m)隨溫度變化的關係圖,水含量ω=18………….64
圖6-4、Organogel可能結構(一) ………………………………………68
圖6-5、Organogel可能結構(二) ………………………………………68
圖6-6、AOT-Isooctane系統之Organogel相圖…………………….…69
圖6-7、電導度變化……………………………………….……………71
圖6-8、黏度變化………………………………………………..………72
圖7-1、calibration of osmometer………………………………………74
圖7-2、NaCl對gelatin滲透壓的影響……………………………….…76
圖7-3、4% gelatin + 0.1M NaCl correlation function…………………77
圖7-4、4% gelatin + 0.5M NaCl correlation function…………………78
圖7-5、4% gelatin + 1M NaCl correlation function……………………79
表目錄
表一、gelatin組成成分………………………………………………….4
表二、Bloom Number與Molecular Weight……………………………6
表三、2% gelatin correlation function fitting……………………...……34
參考文獻 [1] M. C. Blanco and D. Leisner, Langmuir, 16, 8585 (2000)
[2] J. S. Hwang and Z. P. Yang, Chinese J. Phys. A, 36, 733 (1998)
[3] S. Z. Ren and W. F. Shi, Phys. Rev. A, 45, 2416 (1992)
[4] M. Saroj and H. B. Bohidar, Phys. Rev. E, 58, 729 (1998)
[5] H. B. Bohidar and S. S. Jena, J. Chem. Phys, 100, 6888 (1994)
[6] H. B. Bohidar and S. Maity, Euro. Polyer J., 34, 1361 (1998)
[7] H. B. Bohidar, Int J Biol Macromolecules, 23, 1 (1998)
[8] C. Michon and G.Cuvelier, J. Chem Phys, 93, 819 (1996)
[9] J. H. E. Hone and A. M. Howe, Macromolecules, 33, 1206 (2000)
[10] D. G. Gillies and L. H. Sutcliffe, Food Chem., 55, 349 (1996)
[11] J. Gapinski and G. Fytas, J. Chem. Phys., 96, 6311 (1992)
[12] J. H. E. Hone and A. M. Howe, Colloids Surf. A, 161, 283 (2000)
[13] A. K. Rizos and K. L. Nagi, Polymer, 38, 6103 (1997)
[14] W. G. Liu and K. D. Yao, Polymer, 42, 3943 (2001)
[15] A. K. Rizos and A. M. Tsatsakis, Polymer, 39, 1753 (1998)
[16] M. Takeda and T. Norisuye, Macromolecules, 33, 2909 (2000)
[17] N. Valéry and M. Stéphane, Macromolecules, 33, 1063 (2000)
[18] H. B. Bohidar and S. S. Jena, J. Chem. Phys., 98, 8970 (1993)
[19] H. W. Sung and C. N. Chen, Biomaterials, 21, 1353 (2000)
[20] Y. Changa and C. C. Tsai, Biomaterials, 23, 2447 (2002)
[21] Y. Changa and C. C. Tsai, Biomaterials, 22, 523 (2001)
[22] H. W. Sung and R. N. Huang, Biomed Mater Res, 42, 560 (1998)
[23] H. W. Sung and Y. Chang, Biomaterials, 20, 1759 (1999)
[24] H. W. Sung and D. M. Huang, J Biomed Mater Res, 46, 520 (1999)
[25] H. W. Sung and D. M. Huang, J Biomed Mater Res, 42, 568 (1998)
[26] Y. S. Paik and C. M. Lee, J. Agric. Food Chem., 49, 430 (2001)
[27] J. Sharma and V. K. Aswal, Macromolecules, 34, 5215 (2001)
[28] H. B. Bohidar and S. Ghosh, Euro. Polyer J., 36, 1409 (2000)
[29] W. G. Liu and K. D. Yao, Polymer, 41, 7589 (2000)
[30] A. J. Kujipers and H. M. Engbers, J. Control. Release, 53, 235 (1998)
[31] K. Shimano and Y. Ge, Terahe.Lett., 37, 2253 (1996)
[32] R. Cortesi and C. Nastruzzi, Biomaterials, 19, 1641 (1998)
[33] H. Stamatis and A. Xenakis, J. Mole. Cataly. B, 6, 399 (1999)
[34] S. Kantaria and G. D. Rees, J. Control. Release, 60, 355 (1998)
[35] S. Backlund and F. Eriksson, Colloids Surf. B, 121, 4 (1995)
[36] G. W. Zhou and G. Z. Li, Colloids Surf. A, 194, 41 (2001)
[37] G. D. Rees and B. H. Robinson, Biochim. Biophys. Acta, 1259, 73 (1995)
[38] K. Nagayama and K. Karaiwa, Biochem. Engine. J., 2, 121 (1998)
[39] M. P. Pileni, Phys. Chem. Chem. Phys., 101, 1578 (1997)
[40] M. P. Pileni, Langmuir, 14, 7359 (1998)
[41] M. P. Pileni, Colloids Surf. A, 123, 561 (1997)
[42] H. Caldararu and G. S. Timmins, Phys. Chem. Chem. Phys., 1, 5689 (1999)
[43] G. Haering and P. L. Luisi, J. Phys. Chem., 90, 5892 (1986)
[44] C. Quellet and H. F. Eicke, J. Phys. Chem., 95, 5642 (1991)
[45] F. Ortuca and G. Favaro, J. Phys. Chem. Β, 104, 12179 (2000)
[46] U. Peter and D. Roux, Phys. Rev. Lett., 86, 3340 (2001)
[47] D. Schübel and G. Ilgenfritz, Langmuir, 13, 4246 (1997)
[48] L. Schlicht and J. H. Spilgies, Biophys.Chem., 58, 39 (1996)
[49] B. A. Simmons and C. E. Taylor, J. Am. Chem. Soc., 123, 2414 (2001)
[50] Y. A. Shchipunov and H. Hoffmann, Langmuir, 16, 297 (2000)
[51] S. Murdan and G. Gregoriadis, Int J Pharm., 26, 345 (1999)
[52] S. A. Dubrovskii and G. V. Rakova, Polymer, 42, 8075 (2001)
[53] P. H. Hippel and K. Y. Wong, Biochemistr, 1, 664 (1962)
[54] A. I. Sarabia and P. Montero, Food Chem., 70, 71 (2000)
[55] Y. A. Antonov and M. P. Goncalves, Food Hydrocolloids, 13, 517 (1999)
指導教授 曹恒光(Heng-Kwong Tsao) 審核日期 2002-7-9
推文 facebook   plurk   twitter   funp   google   live   udn   HD   myshare   reddit   netvibes   friend   youpush   delicious   baidu   
網路書籤 Google bookmarks   del.icio.us   hemidemi   myshare   

若有論文相關問題,請聯絡國立中央大學圖書館推廣服務組 TEL:(03)422-7151轉57407,或E-mail聯絡  - 隱私權政策聲明