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    題名: Functional Repurposing of C-Ala Domains
    作者: 娜其菈;NAZILAH, KUN ROHMATAN
    貢獻者: 生命科學系
    關鍵詞: alanyl-tRNA synthetase;C-Ala;演化;蛋白質合成;轉譯;alanyl-tRNA synthetase;C-Ala;evolution;protein synthesis;translation
    日期: 2022-07-19
    上傳時間: 2022-10-04 11:03:10 (UTC+8)
    出版者: 國立中央大學
    摘要: alanyl-tRNA synthetase(丙胺酸-tRNA合成酶)是至今唯一仍保留其
    原型結構的胺基酸-tRNA合成酶 (aminoacyl-tRNA synthetase)。AlaRS 原型結
    構由催化、tRNA辨認、編輯和 C-Ala 結構區域共同組成。在 AlaRS 的四個
    結構區域中,C-Ala 的蛋白質序列變異最大,因此在演化過程中,伴隨著功
    能上的轉變。大腸桿菌C-Ala 強力結合 tRNA ,且在胺醯化扮演重要功能,
    人類C-Ala 強力結合DNA,但是在胺醯化反應中卻是可有可無。為了進一步
    了解C-Ala的功能及演化,我們研究及分析二個演化上疏離的低等真核生物
    C-Ala的核酸結合能力。我們發現酵母菌Saccharomyces cerevisiae的 C-Ala與
    tRNAAla 有很強的結合能力,但是不與 DNA 結合,在胺醯化反應中扮演重要
    角色,這個特性與大腸桿菌 C-Ala 相似;然而黏菌Dictyostelium discoideum
    C-Ala 則可以同時結合tRNAAla與DNA,且在胺醯化反應中扮演重要功能,
    這個特性與線蟲 C-Ala 相似。這些結果顯示,C-Ala由原核演化到真核過程
    中,它的功能也由tRNA結合逐漸演變成DNA結合,而一些真核細胞的C-Ala
    可能可以同時結合tRNAAla及DNA;AlaRS is the only aminoacyl-tRNA synthetase (aaRS) that still retains a
    conserved prototype structure. AlaRS consists of catalytic, tRNA-recognition,
    editing, and C-Ala domains. Among these four domains, C-Ala is highly diverged
    in sequence. E. coli C-Ala robustly binds tRNA and plays an important role in
    dimerization and aminoacylation, while human C-Ala robustly binds DNA and is
    dispensable for aminoacylation. Paradoxically, C. elegans (nematode) C-Ala
    robustly binds both tRNA and DNA and plays an important role in aminoacylation.
    To gain further insight into the evolution of C-Ala, we explored the nucleic acidbinding properties of C-Ala domains obtained from distantly-related lower
    eukaryotes. Our data showed that Saccharomyces cerevisiae C-Ala binds tRNAAla
    but not DNA and plays an important role in aminoacylation, a feature similar to E.
    coli C-Ala, whereas Dictyostelium discoideum (slime mold) C-Ala binds both
    tRNAAla and DNA and plays an important role in aminoacylation, a feature similar
    to C. elegans C-Ala. It thus appears that as prokaryotes evolved to eukaryotes, CAla has been repurposed from mediating tRNAAla binding to DNA binding, with
    certain eukaryotes binding to both ligands.
    顯示於類別:[生命科學研究所 ] 博碩士論文

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